Basierend auf Beweisen

CBD Und Creutzfeldt-Jakob-Krankheit: Aktuelle Forschung & Erkenntnisse

Die Prion-Krankheit ist eine chronische neurodegenerative Erkrankung. Neuere Forschungen zeigen, dass CBD einzigartige Vorteile für diese Erkrankung bietet.

Artikel von
Justin Cooke , vor 1 Jahr gepostet

CBD wurde bei einer Reihe neurodegenerativer Erkrankungen getestet, darunter: Alzheimer-Krankheit [1], Parkinson-Krankheit [2] und Multiple Sklerose [8].

Bei den positiven Befunden, die bei diesen Krankheiten gemacht wurden, fragte sich eine Gruppe von Forschern, ob die gleichen neuroprotektiven Wirkungen auch bei der neurodegenerative Prion-Krankheit, ausgelöst werden.

Die Prionenerkrankung beinhaltet die Infektion durch ein “Schurkenprotein”. Wenn dieses Protein in das Gehirn eindringt, führt dies zu einer Kettenreaktion, bei der ein anderes Protein in die gleiche Struktur wie die Rogue-Version mutiert.

Die Prionenkrankheit wird durch eine Infektion mit einem “Schurkenprotein” ausgelöst. Wenn dieses Protein in das Gehirn gelangt, verursacht es eine Kettenreaktion, die dazu führt, dass gesunde Proteine ebenfalls zu “Schurkenproteinen” werden.

So funktionieren Erkrankungen wie die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJD oder “Rinderwahnsinn”), die über viele Jahre hinweg langsame, aber weit verbreitete neurodegenerative Schäden verursachen. Die Erkrankung ist schließlich tödlich – meist Jahrzehnte nach der Erstinfektion.

Diese Infektionen bleiben für viele Jahre oft unbemerkt. Erst wenn der Zustand bis zu einem Punkt erheblichen Schadens fortgeschritten ist, wird der Zustand zuerst diagnostiziert.

Funktioniert CBD bei Prionenerkrankungen? Was sagt die Forschung? Wie kann ich CBD heute einsetzen?

  • Inhaltsübersicht

Zusammenfassung: Verwendung von CBD bei Prionenerkrankungen

CBD wurde kürzlich aufgrund einer bestimmten Eigenschaft von Cannabinoiden wie CBD als potenzielle Behandlung für Prionenerkrankungen bekannt. Die Fettverbindungen in der Cannabispflanze wirken durch eine Reihe von Rezeptoren, die als Endocannabinoidrezeptoren bekannt sind – mit der Aufgabe, das Gleichgewicht unserer Hormone, Neurotransmitter und Nervenfunktionen zu regulieren.

Cannabinoide wie CBD interagieren mit diesem System, um die Fähigkeit zur Steuerung von Prozessen wie Dopaminproduktion, Nervenregeneration, Entzündung, Glutamatfunktion und Immunzellaktivität im Gehirn zu verbessern. Dies alles sind wichtige Faktoren, die an der Prionerkrankung beteiligt sind.

CBD könnte helfen, Prionenerkrankungen auf folgende Weise zu behandeln:

  • Kann die Blut-Hirn-Schranke überwinden
  • Neuroprotektive Wirkungen
  • Antioxidative Wirkungen
  • Hemmt die Glutamat (NMDA) Rezeptoraktivität
  • Blockiert die Immunaktivierung durch die Mikroglia (entzündungshemmend).

Derzeit gibt es fast keine Studien, die speziell die Auswirkungen von CBD auf die Prionenkrankheit untersuchen. Bisher haben wir nur eine vielversprechende Studie über den Zusammenhang zwischen ihnen gefunden.

Die fragliche Studie betraf die Verabreichung von CBD an Mäuse, die mit einer Prionenkrankheit infiziert waren, um zu sehen, wie sich dies auf ihre Lebensdauer ausgewirkt hat. Die Mäuse, denen CBD in hohen Dosen verabreicht wurde, hatten – nachdem sie mit einer Prionenkrankheit infiziert waren – eine Todesverzögerung von 6% im Vergleich zur Kontrollgruppe [3].

Forscher in dieser Studie stellten fest, dass CBD die Anhäufung eines Proteins verhindert, das als PrPres bekannt ist – das Markenzeichen einer Prionenkrankheit. Sie kamen zu dem Schluss, dass CBD verwendet werden könnte, um das Überleben der von der Erkrankung Betroffenen zu verbessern.

Es gab jedoch einige Probleme mit dieser Studie, wie ein anderer prominenter Forscher betonte.

1. Zeitpunkt der Behandlung

Die Mäuse, die eine Verbesserung durch CBD-Anwendung zeigten, erhielten unmittelbar nach der Infektion hohe Dosen von CBD. Dies ist nicht möglich, wenn Prionenerkrankungen beim Menschen in einem späten Krankheitsstadium diagnostiziert werden. Im üblichen Stadium der menschlichen Diagnose ist die CBD-Anwendung zu spät.

2. Art der Prioneninfektion

Ein weiteres Problem mit dieser Studie war, wie die Mäuse infiziert waren. In der Studie wurden sie mit der Krankheit infiziert. Dies verändert die Funktionsweise der Infektion im Körper.

Da diese Krankheit das Gehirn befällt, gilt ein anderswo im Körper zirkulierendes Prion als präinfektiös und verhält sich anders als eine Prioneninfektion im Gehirn. Prionenforschung berichtet, dass der Körper spezifische Antikörper entwickelt , um sich gegen Prionen zu schützen, die in den Blutkreislauf gelangen [5].

3. CBD-Behandlungsdosis

In dieser Studie zeigten nur Mäuse, die hohe Dosen von CBD erhielten, einen Nutzen.

Die in der Studie verwendete effektive Dosis betrug 60 mg pro kg für 12 Wochen. Dies würde einer Dosis von etwa 4800 mg für den durchschnittlichen männlichen Benutzer (80 kg / 175 lbs) entsprechen.

Das sind 240 ml eines 600-mg-CBD-Öls – eine für alle Normen unangemessene Menge. Das sind ungefähr acht Standardflaschen mit je 30 ml CBD-Öl pro Dosis.

Das sind 240 ml eines 600 mg CBD-Öls – eine für alle Maßstäbe unzumutbare Menge. Das sind etwa acht Standardflaschen mit 30 ml CBD-Öl pro Dosis.

Selbst wenn Sie ein CBD-Isolat verwenden würden, bräuchten Sie mindestens 4800 mg, um die in der Studie verwendete Menge zu bekommen – was etwa 1300 Dollar pro Dosis kostet. Sie würden diese Dosis jeden Tag für den Rest Ihres Lebens benötigen, da es derzeit keine Heilung für Prionenerkrankungen gibt.

Behandelt CBD Prion-Krankheit?

Nach dem derzeitigen Kenntnisstand haben wir die Frage, wie CBD und andere mit Cannabis in Verbindung stehende Produkte mit der Prion-Krankheit interagieren,die Antwort bleibt unklar.

Nach dem derzeitigen Kenntnisstand darüber, wie CBD und andere cannabisbezogene Produkte mit der Prionenkrankheit interagieren, gibt es keine eindeutige Antwort.

Es gibt einige Aspekte von CBD und anderen Cannabinoiden, die auf ihre Verwendung bei Prionenerkrankungen hindeuten und erste Untersuchungen zeigen vielversprechende Ergebnisse. Diese Forschung ist jedoch bei weitem nicht schlüssig. Wir haben noch nicht bewiesen, dass es Prionenerkrankungen behandeln kann oder nicht.

Da sich die Forschung in den nächsten Jahren verbessert, werden wir Sie auf jeden Fall über Updates auf dem Laufenden halten.

Was ist Eine Prion-Krankheit Überhaupt?

Prionen sind ungewöhnliche Krankheitserreger – sie sind nicht bakteriell, viral oder parasitär. Sie sind nicht am Leben – und es gibt noch keine gute Erklärung dafür, warum sie existieren.

Ein Prion ist ein Protein. Das Wort stammt von proteinhaltigen infektiösen Partikeln. Prionproteine kommen natürlich im ganzen Gehirn vor (PrPc), aber ihre Funktion ist nicht gut verstanden. Normalerweise sind diese Proteine wasserlöslich und werden von Enzymen, den sogenannten Proteasen im Gehirn, abgebaut.

Erkrankte Prionen können ihren Weg ins Gehirn finden, wo sie sich selbst replizieren, indem sie gesunde Prionen in kranke umwandeln.

Diese neuen Proteine ​​sind resistent gegen Protease, die zum Abbau von Proteinen im Gehirn verwendet wird. Wenn dies passiert, beginnen wir im Gehirn „gebrochene“ Proteine ​​zu entwickeln, die wir nicht loswerden können. Diese Proteine ​​drängen Bereiche des Gehirns und da sie nichts zu bieten haben, beginnt das Gehirn mit der Zeit zu zerfallen.

Diese neuen Proteine sind proteaseresistent und können daher nicht im Gehirn abgebaut werden. Wenn dies geschieht, beginnen wir, “gebrochene” Proteine im Gehirn zu entwickeln, die wir nicht loswerden können. Diese Proteine bedrängen Bereiche des Gehirns und da sie nichts zu bieten haben, beginnt das Gehirn mit der Zeit zu verfallen.

Es kann viele Jahre dauern, bis Symptome auftreten.

Wie Funktioniert die Prion-Krankheit?

Erste Forschungen zur Prionenerkrankung ergaben, dass den verantwortlichen Infektionserregern ein Nukleinsäuregenom fehlte – alle bisher bekannten Infektionserreger, einschließlich Bakterien und Viren, benutzten Nukleinsäuren, um sich zu vermehren. Da Prionen diese nicht haben, war nicht klar, wie sie sich im Gehirn vermehren konnten.

Erst später entdeckten die Forscher, dass Prionenerkrankungen durch deformierte Proteine verursacht wurden, die sich an andere Proteine binden und diese ebenfalls in ihrer Form verändern. Prionen lösen eine Kettenreaktion aus, bei der gesunde Proteine in ungesunde Proteine umgewandelt werden, die sich allmählich im Gehirn ausbreiten und schließlich zu umfangreichen, irreversiblen Schäden führen.

Aber woher kommen Prionenkrankheiten?

Vor den 1950er Jahren hatten wir keine Ahnung, was neurodegenerative Erkrankungen wie die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJD oder “Rinderwahn”) verursacht hat.

Die Vorfälle waren zufällig und das Fortschreiten der Erkrankung war mysteriös – und führte die Forscher bei jedem Versuch, die Krankheit zu verstehen, in Sackgassen.

Irgendwann in den 1950er Jahren änderte sich alles. Forscher identifizierten eine Krankheit unter dem Fore-Stamm in Papua-Neuguinea mit Symptomen, die der CJD sehr ähnlich sind. Es wurde festgestellt, dass die Krankheit während eines Begräbnisrituals übertragen wurde, das vom Stamm praktiziert wurde und Kannibalismus des Gehirns verstorbener Stammesmitglieder beinhaltet. Forscher stellten fest, dass einige der verstorbenen Stammesmitglieder erhebliche Hirnschäden (Enzephalopathie) hatten. Extrakte aus Hirnproben wurden in Affen injiziert – was zu sehr ähnlichen Symptomen führte. Zu diesem Zeitpunkt wurde die Prionenkrankheit entdeckt, die sich durch die Einnahme von infizierter Hirnsubstanz ausbreitete.

Andere, komplexere Interaktionen können ebenfalls beteiligt sein, wie z.B. die Co-Infektion mit einem Virus, das symbiotisch mit dem Protein interagiert (die sogenannte Virino-Hypothese), aber diese Theorie hat Widersprüche und erfordert mehr Forschung.

Die Ursache und das Fortschreiten der Prionenkrankheit werden in der medizinischen Fachwelt immer noch heftig diskutiert, aber sie hat sich in den letzten fünf Jahrzehnten rasant entwickelt.

Es wird heute angenommen, dass die Prionenkrankheit durch zufällige Mutationen entsteht, die genetisch weitergegeben werden können oder auch nicht. Wenn Prionen aus dem Gehirn in ein anderes Mitglied der gleichen Spezies gelangen, können sie infektiös werden und sich im Gehirn derjenigen ausbreiten, die mit dem Protein infiziert sind.

Die Auswirkungen einer Prioneninfektion

Die Prionenkrankheit beginnt in der Regel nach dem Verzehr von Lebensmitteln, die mit dem deformierten Protein verunreinigt sind. Im Blutkreislauf stellt das Prion keine große Gefahr für den Körper dar und in den meisten Fällen kann der Körper sie sicher loswerden.

In einigen Fällen landen diese Prionen jedoch an Orten wie der Milz, den peripheren Neuronen oder dem Gehirn, wo sie ernsthafte langfristige Probleme verursachen können.

Letztendlichdie missgebildeten tötenProteine ​​sich selbst und breiten sich durch das Gehirn aus. Sie töten die Neuronen und hinterlassen große Löcher im Gehirn, wodurch sie wie ein Schwamm aussehen. Der wissenschaftliche Name dafür ist spongiforme Enzephalopathie. Aus diesem Grund gelten die meisten Prionen als transmissible spongiforme Enzephalopathien (TSE).

Schließlich, da sich die deformierten Proteine selbst replizieren und sich im Gehirn ausbreiten, töten sie die Neuronen, hinterlassen große Löcher im Gehirn und lassen es wie einen Schwamm aussehen. Der wissenschaftliche Name dafür ist spongiforme Enzephalopathie. Aus diesem Grund gelten die meisten Prionen als transmissible spongiforme Enzephalopathien (TSEs).

Es gibt noch einige andere neurologische Erkrankungen, die durch deformierte Proteine im Gehirn verursacht werden:

  • Alzheimer-Krankheit
  • Parkinson-Krankheit
  • Huntington-Krankheit
  • Spinozerebelläre Ataxien
  • Amyotrophe Lateralsklerose (ALS)
  • Diffuse Lewy-Körperdemenz
  • Frontotemporale Demenzkrankheiten

Interessanterweise hat sich gezeigt, dass CBD das Fortschreiten mehrerer dieser neurologischen Erkrankungen verlangsamt.

Falsch gefaltete Proteine im Gehirn sind auf lange Sicht verheerend, was zu allmählichen neurologischen Defiziten, Verlust der Muskelkontrolle und Tod führt.

Nebenwirkungen von PrionKrankheit

  • Ermüdung
  • Schwierigkeiten beim Sprechen
  • Gehbehinderung und Gangwechsel
  • Verwirrung
  • Halluzinationen
  • Schlaflosigkeit
  • Muskelzittern
  • Muskelsteifigkeit
  • Sich schnell entwickelnde Demenz

Liste der Bekannten Menschlichen Prionenkrankheiten

  • CJD (Rinderwahnsinn)
  • Gerstmann-Straussler-Scheinker-Syndrom
  • Variante CJD
  • Variable proteaseempfindliche Prionopathie (VPSPr; sporadisch)
  • Tödliche Schlaflosigkeit (FI)
  • Kuru

Gibt es Eine Heilung für die PrionKrankheit?

Prionenerkrankungen sind eine kontraktile, unheilbare und degenerative Erkrankung. Wir haben Medikamente zur Behandlung der Symptome, aber derzeit nichts, was die Krankheit heilen könnte.

Allerdings sind einige Anti-Prionika in der Entwicklung [6]:

  1. Pentosanpolysulfat – das wird noch untersucht, aber es gibt bereits Anzeichen von Einschränkungen beim Menschen.
  2. Anle138bobwohl es noch in der Erforschung ihrer Auswirkungen auf die Prionenkrankheit beim Menschen steckt, zeigt es bisher vielversprechende Ergebnisse.
  3. Astemizol – einige Forschungen haben gezeigt, dass diese Verbindung die Menge an Prionprotein, die von den Zellen produziert wird, reduzieren kann, wodurch das Fortschreiten der Krankheit verlangsamt wird [4].

CBD kann das Fortschreiten der Krankheit verlangsamen und die Lebenserwartung der Betroffenen um etwa 6% erhöhen [3].

Was die Forschung Sagt und Wie es Weitergeht

Leider gibt es nicht viel Forschung über die Rolle von CBD oder anderen Cannabinoiden bei Prionenerkrankungen. Die einzige Studie, die wir derzeit haben, ist eine Tierstudie mit infizierten Mäusen. Das Ergebnis der Studie zeigte eine 6%ige Erhöhung der Lebensdauer bei Mäusen bei hohen CBD-Dosen, beginnend unmittelbar nach der Injektion mit dem Prion [3].

Die positiven Auswirkungen von CBD auf andere neurologische Erkrankungen, wie Alzheimer, Huntington und Parkinson, die durch falsch gefaltete Proteine verursacht werden, deuten ebenfalls auf einen potenziellen Nutzen dieses wichtigen Phytocannabinoids für Prionenerkrankungen hin.

Die jüngsten Fortschritte haben es uns ermöglicht, das Gen zu klonen, das für die Herstellung von Prionen in Mäusen verantwortlich ist – und uns damit die notwendigen Werkzeuge an die Hand gibt, um die Krankheit genauer zu untersuchen. Hoffentlich wird es in Kürze weitere Forschungen über die Verwendung von CBD bei Prionenkrankheiten geben.

CBD ist Auch Nützlich für die Behandlung Vieler der Nebenwirkungen von Prionenkrankheiten, Einschließlich:

  • Schlaflosigkeit
  • Angst
  • Muskelsteifheit
  • Muskeltremor

Fazit: Verwendung von CBD für die PrionKrankheit

Leider bleibt die Prionenkrankheit ein Rätsel und es gibt nur begrenzte Forschungen über effektive Behandlungsmöglichkeiten für die Krankheit. Bislang gibt es nur eine Studie, die die potenzielle Rolle von CBD im Krankheitsverlauf aufzeigt.

CBD kann jedoch das Fortschreiten anderer nicht-prionaler fehlerhafter Proteine wie bei Alzheimer [9], Parkinson [10] und Huntington [11] verlangsamen.

Die Vorteile der CBD ergeben sich aus ihrer schützenden Rolle für die Neuronen, der Senkung der Neuroinflammation und der oxidativen Schäden – zwei Hauptursachen der Zerstörung durch Prionenerkrankungen.

Referenzen

  1. Martín-Moreno, A. M., Reigada, D., Ramírez, B. G., Mechoulam, R., Innamorato, N., Cuadrado, A., & de Ceballos, M. L. (2011). Cannabidiol and other cannabinoids reduce microglial activation in vitro and in vivo: relevance to Alzheimers′ disease. Molecular pharmacology, mol-111.
  2. García-Arencibia, M., González, S., de Lago, E., Ramos, J. A., Mechoulam, R., & Fernández-Ruiz, J. (2007). Evaluation of the neuroprotective effect of cannabinoids in a rat model of Parkinson’s disease: importance of antioxidant and cannabinoid receptor-independent properties. Brain research, 1134, 162-170.
  3. Dirikoc, S., Priola, S. A., Marella, M., Zsürger, N., & Chabry, J. (2007). Nonpsychoactive cannabidiol prevents prion accumulation and protects neurons against prion toxicity. Journal of Neuroscience, 27(36), 9537-9544.
  4. Karapetyan, Y. E., Sferrazza, G. F., Zhou, M., Ottenberg, G., Spicer, T., Chase, P., … & Lasmézas, C. I. (2013). Unique drug screening approach for prion diseases identifies tacrolimus and astemizole as antiprion agents. Proceedings of the National Academy of Sciences, 201303510.
  5. White, A. R., Enever, P., Tayebi, M., Mushens, R., Linehan, J., Brandner, S., … & Hawke, S. (2003). Monoclonal antibodies inhibit prion replication and delay the development of prion disease. Nature, 422(6927), 80.
  6. Trevitt, C. R., & Collinge, J. (2006). A systematic review of prion therapeutics in experimental models. Brain, 129(9), 2241-2265.
  7. Sailer, A., Büeler, H., Fischer, M., Aguzzi, A., & Weissmann, C. (1994). No propagation of prions in mice devoid of PrP. Cell, 77(7), 967-968.
  8. Langford, R. M., Mares, J., Novotna, A., Vachova, M., Novakova, I., Notcutt, W., & Ratcliffe, S. (2013). A double-blind, randomized, placebo-controlled, parallel-group study of THC/CBD oromucosal spray in combination with the existing treatment regimen, in the relief of central neuropathic pain in patients with multiple sclerosis. Journal of neurology, 260(4), 984-997.
  9. Esposito, G., Scuderi, C., Valenza, M., Togna, G. I., Latina, V., De Filippis, D., … & Steardo, L. (2011). Cannabidiol reduces Aβ-induced neuroinflammation and promotes hippocampal neurogenesis through PPARγ involvement. PloS one, 6(12), e28668.
  10. Chagas, M. H. N., Zuardi, A. W., Tumas, V., Pena-Pereira, M. A., Sobreira, E. T., Bergamaschi, M. M., … & Crippa, J. A. S. (2014). Effects of cannabidiol in the treatment of patients with Parkinson’s disease: an exploratory double-blind trial. Journal of Psychopharmacology, 28(11), 1088-1098.
  11. Sagredo, O., Pazos, M. R., Satta, V., Ramos, J. A., Pertwee, R. G., & Fernández‐Ruiz, J. (2011). Neuroprotective effects of phytocannabinoid‐based medicines in experimental models of Huntington’s disease. Journal of neuroscience research, 89(9), 1509-1518.
  12. Carter, G. T., Abood, M. E., Aggarwal, S. K., & Weiss, M. D. (2010). Cannabis and amyotrophic lateral sclerosis: hypothetical and practical applications, and a call for clinical trials. American Journal of Hospice and Palliative Medicine®, 27(5), 347-356.

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